Você já deve ter ouvido falar da doença da vaca louca. Também conhecida como encefalopatia espongiforme bovina (EEB), ela é causada por proteínas anormais que se acumulam no cérebro e causam danos progressivos no sistema nervoso central de bovinos, podendo levar à morte.
A doença pode ser transmitida aos seres humanos através do consumo de carne contaminada, causando a variante da doença chamada de Creutzfeldt-Jakob (vDCJ), que também é letal. Mas como essa proteína é capaz de infectar outros organismos?
Infecção é causada por proteínas que passam por transformação
- Nos anos 1960, veterinários britânicos já relatavam comportamentos estranhos em rebanhos.
- No entanto, foi apenas no final dos anos 1980 que um surto da doença da vaca louca se espalhou no Reino Unido.
- Na oportunidade, mais de 4 milhões de animais precisaram ser sacrificados.
- Após diversos estudos, cientistas identificaram que essa enfermidade lembra outras doenças neurodegenerativas, como o Alzheimer e o Parkinson.
- Mas existe uma importante diferença que sempre intrigou os pesquisadores.
- No caso da vaca louca, as infecções não são causadas por vírus, bactérias ou qualquer outro agente vivo.
- Na verdade, o responsável é uma proteína do próprio corpo, que passa a agir de forma patológica.
- Ela recebeu o nome de príon, que significa justamente “proteína infecciosa”.
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Mecanismo natural de defesa das células pode causar a doença
Em artigo publicado no portal The Conversation, os professores Yraima Cordeiro e Jerson Lima Silva, da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), além de Ana Carolina Tahira e Sergio Verjovski-Almeida, do Instituto Butantan, tentam entender como esta infecção é possível. Segundo os pesquisadores, moléculas específicas de RNA podem desempenhar um papel essencial na transformação de uma proteína normal para sua forma patogênica.
Para investigar essa interação, extraímos o RNA total de culturas de células neuronais de camundongo e o incubamos com a proteína priônica do mesmo animal. O resultado foi a formação de agregados insolúveis, que têm semelhanças aos observados em cérebros de pacientes com doenças priônicas. Esses grumos não eram inofensivos. Quando aplicados em culturas de células, provocaram toxicidade e estimularam a formação de novos agregados. Ou seja, um comportamento clássico de um príon infeccioso.
Artigo publicado no The Conversation
Uma das hipóteses levantadas a partir do trabalho é que um mecanismo natural de defesa das células pode, involuntariamente, facilitar a formação de príons patogênicos. Em situações de estresse, como infecções virais, febre alta ou escassez de nutrientes, as células se reestruturam temporariamente. Elas se concentram para preservar recursos, formando “grânulos de estresse”. Esses compartimentos, mais densos em RNAs e proteínas, podem ser justamente o cenário ideal para que a proteína príon mude de forma e se torne infecciosa.
Além disso, vimos que a proporção entre a proteína príon e RNA também é relevante. Quando há menos proteína em relação ao RNA, forma-se uma mistura líquida, menos agressiva. À medida que a proporção de proteína aumenta, surgem agregados insolúveis. Outras pesquisas já mostraram que quando essa gota líquida de príons passa a adquirir características de gel e, posteriormente, se solidifica num formato incorreto, essa aglomeração é irreversível e essencial para a infecciosidade das doenças priônicas.
Artigo publicado no The Conversation
As descobertas podem ajudar a entender melhor tanto as doenças priônicas, como outras causadas por agregados tóxicos de proteínas, como o Alzheimer e o Parkinson. Em outras palavras, se o RNA pode estar na origem do problema, talvez também faça parte da solução para essas doenças que até hoje permanecem sem cura.
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